一张图看懂蛋白质组学机制
真核生物转录水平的调控机制？
真核生物转录水平的调控机制？
真核生物真核基因表达在转录水平的调控机制极为复杂。
据估计，真核细胞的基因大约有十分之一是用以编码参与转录调控尤其是转录起始调控的蛋白质的。目前，这方面的研究主要集中于通用转录因子在ＴＡＴＡ盒上的组装与去组装以及基因特异性激活蛋白对转录的正调控作用两个方面，而对转录的负调控作用尚未予以足够重视。这是由于较晚才发现真核基因表达调控中存在阻遏蛋白，对它的认识尚需一个不断深化的过程，同时也有观点上的束缚：认为既然在真核细胞中通常只有大约７％的基因能被转录，而其它的基因与组蛋白等结合为染色质而受到阻遏，所以经济的调控手段应为激活而非阻遏。但在真核细胞中，确实存在着普遍的转录阻遏机制，与基因的激活相拮抗。阻遏蛋白参与的作用机制可区分为３种：竞争性ＤＮＡ结合机制、猝灭或遮盖机制及直接作用于通用转录机构的作用机制竞争性ＤＮＡ结合机制阻遏蛋白结合于基因上游调控区的特定序列，阻止了紧邻的ＤＮＡ序列与活化蛋白的结合，从而使该基因不能转录。
蛋白质怎样到内质网里面内部的？
蛋白质进入内质网是由于信号肽和信号肽引导蛋白的介导。
内质网有师姐信号肽介导蛋白的受体，是一个孔道，当游离的核糖体翻译出信号肽后，信号肽引导蛋白结合到翻译复合体上，随后，该复合体会结合到内质网的信号肽受体孔道上，继续翻译肽链，翻译出的肽链在内质网中，由于这个孔道的作用，使得疏水的信号肽进入内质网中，新翻译的肽链在内质网中进一步加工，出内质网时被切除信号肽，由转运小泡转运到高尔基体进行进一步加工或者分泌到细胞外。
蛋白质变性主要是其空间结构遭到破坏，而其一级结构仍可完好无损，对还是错？
是对的。
蛋白质变性，指的是蛋白质的结构遭到破坏，从而引起一系列症状。蛋白质的变性是在物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，从有序的空间结构变为无序，导致其生物活性下降或丧失的过程。蛋白质变性的机制是空间结构的破坏，空间结构的稳定，二级结构靠氢键，三级结构靠次级键，所以，变性的机制是氢键、次级键被破坏。
具有生物学功能的最小蛋白质结构？
蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。
要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。
由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。